Показать сокращенную информацию

dc.contributor.authorТерехова, Т. Г.
dc.date.accessioned2018-11-19T12:31:38Z
dc.date.available2018-11-19T12:31:38Z
dc.date.issued2018
dc.identifier.urihttps://rep.bsmu.by/handle/BSMU/21430
dc.descriptionТерехова, Т. Г. Особенности структуры сайтов связывания катионов кобальта (II) в белках человека = Features of cobalt (II) binding sites structure in human proteins [Электронный ресурс] / Т. Г. Терехова, Е. А. Шабловская // Студенты и молодые ученые Белорусского государственного медицинского университета - медицинской науке и здравоохранению Республики Беларусь : сб. науч. тр. студентов и молодых ученых / под ред. А. В. Сикорского, О. К. Дорониной. - Минск : БГМУ, 2018. - С. 119-121. - 1 электрон. опт. диск (CD-ROM).ru_RU
dc.description.abstractНаиболее распространенным связывателем кобальта (II) является гистидин. В координации кобальта преимущественно участвуют 4 или 5 лигандов. Фрагменты белков содержащие остатки гистидина, связывающие кобальт, обычно расположены в бета-тяжах.ru_RU
dc.description.abstractThe most common binder of cobalt (II) is histidine. Mostly, 4 or 5 ligands are involved in the coordination of cobalt in human proteins. Protein fragments containing histidine residues that bind the ions of cobalt (II) are usually situated in beta-strands.en
dc.language.isoruru_RU
dc.publisherБГМУru_RU
dc.subjectКобальтru_RU
dc.subjectБелки человекаru_RU
dc.titleОсобенности структуры сайтов связывания катионов кобальта (II) в белках человекаru_RU
dc.title.alternativeFeatures of cobalt (II) binding sites structure in human proteinsru_RU
dc.typeArticleru_RU


Файлы в этом документе

Thumbnail

Данный элемент включен в следующие коллекции

Показать сокращенную информацию