| dc.contributor.author | Хрусталёва, Т. А. | |
| dc.contributor.author | Попинако, А. В. | |
| dc.contributor.author | Хрусталёв, В. В. | |
| dc.contributor.author | Побойнев, В. В. | |
| dc.date.accessioned | 2020-11-27T07:09:01Z | |
| dc.date.available | 2020-11-27T07:09:01Z | |
| dc.date.issued | 2020 | |
| dc.identifier.uri | https://rep.bsmu.by/handle/BSMU/29583 | |
| dc.description | Вторичная структура белка-предшественника бета-амилоидных пептидов в районе сайта связывания с бета-секретазой по результатам работы алгоритма PentaFOLD 3.0 / Т. А. Хрусталёва [и др.] // Физико-химическая биология как основа современной медицины : тез. докл. участников Респ. конф. с междунар. участием, посвящ. 80-летию со дня рождения Т. С. Морозкиной, Минск, 29 мая 2020 г. / под ред. А. Д. Тагановича, В. В. Хрусталёва, Т. А. Хрусталёвой. – Минск : БГМУ, 2020. – С. 221-222. | ru_RU |
| dc.description.abstract | Поиск эффективных препаратов для борьбы с болезнью Альцгеймера на данный момент не увенчался успехом. Основным этапом в патогенезе этого заболевания считается преимущественный протеолиз белка-предшественника амилоидных пептидов в его надмембранной части с помощью бета-секретазы, в отличие от альфа-секретазы, фрагментирующей в области вблизи внешней поверхности мембраны (неамилоидогенный путь протеолиза). Гамма-секретаза «разрезает» тот же белок в трансмембранной части. Образующиеся в результате амилоидогенного протеолиза бета-амилоидные пептиды, содержащие гидрофобный фрагмент трансмембранного домена, агрегируют за счёт формирования межмолекулярной бета-структуры. Если структурные исследования амилоидных пептидов весьма многочисленны, но неоднозначны, то вторичная структура сайта связывания белка-предшественника с бета-секретазой до сих пор неизвестна. | ru_RU |
| dc.language.iso | ru | ru_RU |
| dc.publisher | БГМУ | ru_RU |
| dc.subject | Болезнь Альцгеймера | ru_RU |
| dc.title | Вторичная структура белка-предшественника бета-амилоидных пептидов в районе сайта связывания с бета-секретазой по результатам работы алгоритма PentaFOLD 3.0 | ru_RU |
| dc.type | Article | ru_RU |
