Дисульфидные связи в пептиде WI14

Abstract

Подмембранный домен гемагглютинина вируса гриппа во многом остаётся на данный момент «terra incognita»: вторичная структура его неизвестна, а о характере его взаимодействий с другими вирусными белками можно только предполагать. Точно известно, что три остатка цистеина из этого домена образуют тиоэфирные связи с молекулами жирных кислот. В качестве модели подмембранного домена можно использовать синтетический пептид с аналогичной аминокислотной последовательностью, но со свободными сульфгидрильными группами. На адекватность такой модели в экспериментах in vitro могут повлиять дисульфидные связи. В случае их формирования придётся признать, что более близкой к реальности моделью для дальнейших экспериментов должен быть пептид с модифицированными («закрытыми») –SH группами.