Сравнительный анализ топологии связывания ривароксабана с мутантными вариантами микобактериальной β-кетоацил[АСР]синтазы III

Abstract

Реферат. Целью исследования явился сравнительный анализ топологии связывания Ривароксабана с мутантными (Сys112Ala и Ala246Phe) β-кетоацил[АСР]синтазами III. При помощи методов молекулярного докинга установлены центры связывания Ривароксабана с протеинами. Установлена высокая аффинность Ривароксабана к мутантному протеину Сys112Ala, моделирующего открытую конформацию кетоацил[АСР]синтазы III, который и рекомендуется в качестве стандарта для последующих экспериментов по поиску новых ингибиторов биосинтеза жирных кислот микобактерий и изучению механизма их действия.

Comparative analysis of the binding topology of Rivaroxoban compexes with mutant (Cys112Ala and Ala246Phe) variants of β-ketoacyl[ACP] synthases III has been carried out in silico. My means of molecular docking methods, the binding centers of Rivaroxaban with proteins have been found. The high affinity of Rivaroxaban for the mutant Cys112Ala variant of protein, which models the open conformation of ketoacyl[ACP]synthase III, was established. The further is recommended as a standard for follow-up experiments to search for new inhibitors of mycobacterial fatty acid biosynthesis and study the mechanism of their action.