Показать сокращенную информацию

Amino acid residues capable of transition to the unstructured state at the sites of calcium cation binding with proteins

dc.contributor.authorРоманенко, А. С.
dc.contributor.authorДикун, Д. А.
dc.date.accessioned2024-01-19T06:26:56Z
dc.date.available2024-01-19T06:26:56Z
dc.date.issued2023
dc.identifier.urihttps://rep.bsmu.by/handle/BSMU/39949
dc.descriptionРоманенко, А. С. Аминокислотные остатки, способные к переходу в неструктурированное состояние в сайтах связывания катионов кальция с белками [электронный ресурс] / А. С. Романенко, Д. А. Дикун // Актуальные проблемы современной медицины и фармации - 2023 : сб. матералов LXXVII Междунар. науч.-практ. конф. студентов и молодых ученых, Минск, 19-20 апр. 2023 г. / под ред. С. П. Рубниковича, В. А. Филонюка. – Минск, 2023. – С. 1171–1174. Научные руководители: д-р биол. наук, доц. В.В. Хрусталёв, магистр мед. наук, ассист. В.В. Побойнев.ru_RU
dc.description.abstractРезюме. В данной статье представлены результаты исследований, проведенных in silico, направленных на исследование сайтов связывания катионов кальция с белками и влияние катионов на структуру белка; определены наиболее часто встречающиеся в данных сайтах связывания аминокислотные остатки и предсказана их способность к переходу к неструктурированное состояние.ru_RU
dc.description.abstractResume. In this article the results of in silico studies aimed at the binding sites of calcium cations with proteins analysis and the effect of cations on protein structure are presented; the most common amino acids in these binding sites were determined and their ability to transition to an unstructured state (disorder) was predicted.
dc.language.isoruru_RU
dc.publisherБГМУru_RU
dc.titleАминокислотные остатки, способные к переходу в неструктурированное состояние в сайтах связывания катионов кальция с белкамru_RU
dc.titleAmino acid residues capable of transition to the unstructured state at the sites of calcium cation binding with proteins
dc.typeArticleru_RU


Файлы в этом документе

Thumbnail

Данный элемент включен в следующие коллекции

Показать сокращенную информацию