Анализ аллостерического связывания глюконамида стрептоцида с человеческой пируваткиназой

Abstract

В работе проведено in silico исследование взаимодействия глюконамида стрептоцида с аллостерическим центром человеческой пируваткиназы (HsPK). С использованием молекулярного докинга и структурного анализа установлено, что исследуемое соединение связывается с FBP-зависимым аллостерическим сайтом с энергией связывания -8.0 ккал/моль. Показано, что ключевые аминокислотные остатки ARG501, TRP494 и GLY530 участвуют в стабилизации комплекса. Сравнительный анализ конформаций продемонстрировал, что лиганд стабилизирует активную (R) форму фермента, что позволяет рассматривать его как потенциальный аллостерический активатор.

This study presents an in silico analysis of streptocide gluconamide binding to the allosteric site of human pyruvate kinase (HsPK). Molecular docking revealed a binding affinity of -8.0 kcal/mol within the FBP-binding site. Key residues ARG501, TRP494, and GLY530 were involved in ligand stabilization. Structural comparison demonstrated that the ligand stabilizes the active (R) conformation of the enzyme, suggesting its potential as an allosteric activator.