| dc.contributor.author | Терехова, Т. Г. | |
| dc.date.accessioned | 2018-11-19T12:31:38Z | |
| dc.date.available | 2018-11-19T12:31:38Z | |
| dc.date.issued | 2018 | |
| dc.identifier.uri | https://rep.bsmu.by/handle/BSMU/21430 | |
| dc.description | Терехова, Т. Г. Особенности структуры сайтов связывания катионов кобальта (II) в белках человека = Features of cobalt (II) binding sites structure in human proteins [Электронный ресурс] / Т. Г. Терехова, Е. А. Шабловская // Студенты и молодые ученые Белорусского государственного медицинского университета - медицинской науке и здравоохранению Республики Беларусь : сб. науч. тр. студентов и молодых ученых / под ред. А. В. Сикорского, О. К. Дорониной. - Минск : БГМУ, 2018. - С. 119-121. - 1 электрон. опт. диск (CD-ROM). | ru_RU |
| dc.description.abstract | Наиболее распространенным связывателем кобальта (II) является гистидин. В координации кобальта преимущественно участвуют 4 или 5 лигандов. Фрагменты белков содержащие остатки гистидина, связывающие кобальт, обычно расположены в бета-тяжах. | ru_RU |
| dc.description.abstract | The most common binder of cobalt (II) is histidine. Mostly, 4 or 5 ligands are involved in the coordination of cobalt in human proteins. Protein fragments containing histidine residues that bind the ions of cobalt (II) are usually situated in beta-strands. | en |
| dc.language.iso | ru | ru_RU |
| dc.publisher | БГМУ | ru_RU |
| dc.subject | Кобальт | ru_RU |
| dc.subject | Белки человека | ru_RU |
| dc.title | Особенности структуры сайтов связывания катионов кобальта (II) в белках человека | ru_RU |
| dc.title.alternative | Features of cobalt (II) binding sites structure in human proteins | ru_RU |
| dc.type | Article | ru_RU |
