Особенности взаимодействия ФНО-альфа с низкомолекулярными фрагментами полипептидной цепи рецептора TNFRSF1B

Abstract

Аннотация. В данной статье представлены результаты анализа энергии связывания олигопептидов с ФНО-α. На основании значения энергии связывания олигопептидов с цитокином были выявлены особенности взаимодействия олигопептидов, являющихся фрагментами полипептидной цепи рецептора TNFRSF1B с ФНО-α. Проанализировано изменение энергии связывания при удлинении пептида до пентапептида. В статье представлены результаты, описывающие разницу взаимодействия олигопептидов с мономером и тримером ФНО-α как по величине энергии связывания, так и по локализации на молекуле. В ходе работы выяснено, что тетрапептид Trp-Asn-Trp-Val формирует стабильный комплекс с максимальным значением модуля энергии связывания с ФНО-α и является наиболее перспективным олигопептидом для дальнейшего использования в практической деятельности.

Annotation. In this article presents the binding energy of oligopeptides with TNF-alpha. The interaction features of the polypeptide chain of the TNFRSF1B receptor with TNF-α were revealed, based on the binding energy of oligopeptides with a cytokine. It was analyzed the binding energy change during the elongation of the peptide to the pentapeptide. The article presents the results describing the difference in the interaction of oligopeptides with the TNF-α monomer and trimer both in terms of the binding energy and localization on the molecule. In the course of the work, it was found that the Trp-Asn-Trp-Val tetrapeptide forms a stable complex with the maximum value of the binding energy modulus with TNF-α and is the most promising oligopeptide for further use in practice.