Определение структурной стабильности активного центра цистеиновых протеаз

Abstract

Резюме. С помощью алгоритма PentUnFOLD изучена структурная стабильность цистеиновых протеаз и их активных центров, проанализированы возможные структурные переходы. Выявлено, что активный центр всех изученных цистеиновых протеаз сформирован аминокислотными остатками, входящими в элементы вторичной структуры, которые способны подвергаться структурным переходам.

Resume. The structural stability of cysteine proteases and their active centers was studied using the PentUnFOLD algorithm, possible structural transitions were analyzed. It was revealed that the active center of all studied cysteine proteases is formed by amino acid residues included in the elements of the secondary structure, which are capable of undergoing structural transitions.