Взаимодействие глюкозы с гемоглобином в условиях гипоксии

Abstract

В данной статье изучаются in vitro спектральные изменения гемоглобина (метформа) в полосе Соре (405˂ A˂ 423 нм) и точечно при поглощении на 423 нм (что указывает на появление в среде суперокислителя – феррильного радикала гемоглобина •HbFe(IV)=O. Исследование проводится в условиях возрастающей концентрации глюкозы (от 1 до 500 мкМ) с уменьшением насыщенности среды кислородом за счет его замещения азотом, в качестве модели гипоксии. Показано, что в условиях гипоксии Hb менее восприимчив к воздействию глюкозы, так как прогрессивное снижение интенсивности спектров гемопротеина под влиянием возрастающей концентрации глюкозы наблюдается только в нормальных условиях. Установлено в азотсодержащей среде увеличение оптического поглощения Hb при 423 нм при повышении концентрации глюкозы от 250 до 500 мкМ. Следовательно, в условиях гипоксии при максимальных концентрациях глюкозы появляется реактивная форма феррилгемоглобина, которая, если экстраполировать эти результаты на живой организм, может вызвать нежелательные последствия окислительного характера.

In this article the spectral changes of hemoglobin (metform) in the Soret band (405˂ A˂ 423 nm) and pointwise at absorption at 423 nm (give thought to the appearance of a superoxidizer in the medium – the hemoglobinferryl radical •HbFe(IV)=O), are studied in vitro. The investigation was carried out under conditions of increasing glucose concentrations (from 1 to 500 µM) with a decrease in the saturation of the medium with oxygen due to its replacement with nitrogen, thus modeling hypoxia. It has been established that under hypoxic conditions, Hb is less susceptible to the effects of glucose, because a progressive decrease in the intensity of the hemoprotein spectra under the influence of increasing glucose concentrations is observed only under normal conditions. In a nitrogen-containing medium, a raise in the optical absorption of Hb at 423 nm was established with an increase in the glucose concentration from 250 to 500 μM. Consequently, under hypoxic conditions at maximum glucose concentrations, a reactive form of ferrylhemoglobin appeared, which, if these results are extrapolated to a living organism, can cause undesirable oxidative consequences.